PECULIARITY OF BIS-(3′, 5′)-CYCLIC DIMERIC GUANOSINE MONOPHOSPHATE BINDING TO HUMAN HEMOGLOBIN TETRAMERS
Doklady of the National Academy of Sciences of Belarus
View Archive Info| Field | Value | |
| Title |
PECULIARITY OF BIS-(3′, 5′)-CYCLIC DIMERIC GUANOSINE MONOPHOSPHATE BINDING TO HUMAN HEMOGLOBIN TETRAMERS
ОСОБЕННОСТИ СВЯЗЫВАНИ Я БИС -(3′,5′)-ЦИКЛИЧЕСКОГО ДИМЕРНОГО ГУАНОЗИНМОНОФОСФАТА С ТЕТРАМЕРАМИ ГЕМОГЛОБИНА ЧЕЛОВЕКА |
|
| Creator |
V. GOLOVACH A.
M. ZAPHRANSKAYA M. K. BULANOVA Ya. V. SYAKHOVICH E. A. SHCHOKOLOVA S. S. KVACH V. A. ZINCHENKO I. S. BOKUT B. В. ГОЛОВАЧ А.; Международный государственный экологический университет им. А. Д. Сахарова, Минск М. ЗАФРАНСКАЯ М.; Международный государственный экологический университет им. А. Д. Сахарова, Минск К. БУЛАНОВА Я.; Международный государственный экологический университет им. А. Д. Сахарова, Минск В. СЯХОВИЧ Э.; Международный государственный экологический университет им. А. Д. Сахарова, Минск А. ЩЕКОЛОВА С.; Институт микробиологии НАН Беларуси, Минск С. КВАЧ В.; Институт микробиологии НАН Беларуси, Минск А. ЗИНЧЕНКО И.; Институт микробиологии НАН Беларуси, Минск С. БОКУТЬ Б.; Международный государственный экологический университет им. А. Д. Сахарова, Минск |
|
| Subject |
—
— |
|
| Description |
Molecular modeling complexes of bis-(3′, 5′)-cyclic dimeric guanosine monophosphate (c-di-GMP) with human oxyhemoglobin HbA1 and the analysis of the cyclic diguanylic acid inhibitory effect on the binding of 1,8-ANS to HbA1 carried out by the steady-state fluorescence spectroscopy showed that the most specific binding site of c-di-GMP in hemoglobin oligomers is the central regulatory region of this protein (competitive inhibition constant is 2.91 ± 0.54·10−5 М). At high concentrations of 1,8-ANS c-di-GMP inhibitory effect on the probe binding is non-competitive (non-competitive inhibition constant is 0.79 ± 0.11·10−4 М), indicating the ability of c-di-GMP interact with less specific surface areas of human oxyhemoglobin.
Молекулярные модели комплексов бис-(3′,5′)-циклического димерного гуанозинмонофосфата (c-di-GMP) с гемоглобином человека в R-состоянии показали, что c-di-GMP связывается с тетрамерами гемоглобина со стороны b-входа в центральную полость гемопротеида в DPG-связующем сайте белка.Анализ ингибирующего действия дигуанилата на связывание 1,8-ANS с тетрамерами гемопротеида, выполненный методом стационарной флуоресцентной спектроскопии, показал, что наиболее специфическим сайтом связывания c-di-GMP в олигомерах данного белка является его центральная регуляторная область (константа конкурентного ингибирования 2,91 ± 0,54·10−5 М). При высоких концентрациях 1,8-ANS ингибирующее действие циклического дигуанилата на связывание зонда становится неконкурентным (константа для неконкурентного ингибирования 0,79 ± 0,11·10−4 М), указывая на способность c-di-GMP взаимодействовать и с менее специфическими поверхностными участками оксигемоглобина человека. |
|
| Publisher |
The Republican Unitary Enterprise Publishing House "Belaruskaya Navuka"
|
|
| Contributor |
—
— |
|
| Date |
2016-06-10
|
|
| Type |
info:eu-repo/semantics/article
info:eu-repo/semantics/publishedVersion — — |
|
| Format |
application/pdf
|
|
| Identifier |
http://doklady.belnauka.by/jour/article/view/250
|
|
| Source |
Doklady of the National Academy of Sciences of Belarus; Том 58, № 4 (2014); 82-86
Доклады Национальной академии наук Беларуси; Том 58, № 4 (2014); 82-86 0002-354X |
|
| Language |
rus
|
|
| Relation |
http://doklady.belnauka.by/jour/article/view/250/253
|
|
| Rights |
Authors who publish with this journal agree to the following terms:Authors retain copyright and grant the journal right of first publication with the work simultaneously licensed under a Creative Commons Attribution License that allows others to share the work with an acknowledgement of the work's authorship and initial publication in this journal.Authors are able to enter into separate, additional contractual arrangements for the non-exclusive distribution of the journal's published version of the work (e.g., post it to an institutional repository or publish it in a book), with an acknowledgement of its initial publication in this journal.Authors are permitted and encouraged to post their work online (e.g., in institutional repositories or on their website) prior to and during the submission process, as it can lead to productive exchanges, as well as earlier and greater citation of published work (See The Effect of Open Access).
Авторы, публикующие в данном журнале, соглашаются со следующим:Авторы сохраняют за собой авторские права на работу и предоставляют журналу право первой публикации работы на условиях лицензии Creative Commons Attribution License, которая позволяет другим распространять данную работу с обязательным сохранением ссылок на авторов оригинальной работы и оригинальную публикацию в этом журнале.Авторы сохраняют право заключать отдельные контрактные договорённости, касающиеся не-эксклюзивного распространения версии работы в опубликованном здесь виде (например, размещение ее в институтском хранилище, публикацию в книге), со ссылкой на ее оригинальную публикацию в этом журнале.Авторы имеют право размещать их работу в сети Интернет (например в институтском хранилище или персональном сайте) до и во время процесса рассмотрения ее данным журналом, так как это может привести к продуктивному обсуждению и большему количеству ссылок на данную работу (См. The Effect of Open Access). |
|