Record Details

Hemoglobin: Modification, Crystallization, Polymerization (Review)

General Reanimatology

View Archive Info
 
 
Field Value
 
Title Hemoglobin: Modification, Crystallization, Polymerization (Review)
Гемоглобин: модификации, кристаллизация, полимеризация (обзор)
 
Creator V. Sergunova A.; V. A. Negovsky Research Institute of General Reanimatology
E. Manchenko A.; V. A. Negovsky Research Institute of General Reanimatology

M. V. Lomonosov Moscow State University
O. Gudkova Ye.; V. A. Negovsky Research Institute of General Reanimatology
В. Сергунова А.; НИИ общей реаниматологии им. В.А. Неговского
Е. Манченко А.; НИИ общей реаниматологии им. В.А. Неговского

Московский Государственный Университет им. М. В. Ломоносова
О. Гудкова Е.; НИИ общей реаниматологии им. В.А. Неговского
 
Subject oxyhemoglobin; deoxyhemoglobin; methemoglobin; hemoglobin S
окигемоглобин; дезоксигемоглобин; метгемоглобин; гемоглобин S
 
Description The purpose of this review is to present the most significant modifications and transformations of a hemoglobin molecule potentially related to developing a strategy of resuscitation and treatment of lifethreatening forms of anemia. Hemoglobin is one of the wellstudied proteins. The paper reviews the history of hemoglobin studies from 1839 untill present. Methodically, the hemoglobin studies included electrophoresis, spectrophotometric method, Xray diffraction method, atomicforce microscopy. The basic forms of hemoglobin include oxyhemoglobin, deoxyhemoglobin and methemoglobin. Data on protein crystallization and polymerization are discussed. Many forms of hemoglobin have the ability to form crystals or polymers in vitro, some pathological forms can be modified in vivo. The studies of structural features of various hemoglobin forms represent a contemporary task for fundamental researches.
Цель обзора: привести наиболее значимые модификации и превращения молекулы гемоглобина, которые могут быть использованы для выработки стратегии реанимационных мероприятий и лечения жизненно опасных видов анемий. Гемоглобин — один из наиболее хорошо изученных белков. В обзоре показана история исследования гемоглобина, начиная с 1839 г. по настоящее время. Приведены методы исследования гемоглобина: электрофорез, спектрофотометрический метод, метод рентгеноструктурного анализа, атомносиловая микроскопия. Описаны основные формы гемоглобина: окигемоглобин, дезоксигемоглобин, метгемоглобин, а также процессы кристаллизации и полимеризации этого белка. Многие формы гемоглобина обладают способностью к образованию кристаллов или полимеров in vitro, некоторые патологические формы могут модифицироваться in vivo. Исследование механизмов структурирования различных форм гемоглобина является актуальной и важной задачей фундаментальной науки.
 
Publisher FSBI "SRIGR" RAMS
 
Contributor —
—
 
Date 2017-01-25
 
Type info:eu-repo/semantics/article
info:eu-repo/semantics/publishedVersion
Рецензированная статья
 
Format application/pdf
 
Identifier http://www.reanimatology.com/rmt/article/view/1562
10.15360/1813-9779-2016-6-49-63
 
Source General Reanimatology; Том 12, № 6 (2016); 49-63
Общая реаниматология; Том 12, № 6 (2016); 49-63
2411-7110
1813-9779
10.15360/1813-9779-2016-6
 
Language rus
 
Relation http://www.reanimatology.com/rmt/article/view/1562/1072
Антонов В.Ф., Черныш А.М., Козлова Е.К. Физика и биофизика. М.: ГЭОТАРМедиа; 2015: 472.
Блюменфельд Л.А. Гемоглобин. Соросовский образовательный журнал. 1998; 4: 33–38.
Giege R. A historical perspective on protein crystallization from 1840 to the present day. FEBS J. 2013; 280 (24): 6456–6497. http://dx.doi.org/10.1111/febs.12580. PMID: 24165393
Schechter A.N. Hemoglobin research and the origins of molecular medicine. Blood. 2008; 112 (10): 3927–3938. http://dx.doi.org/10.1182/blood200804078188. PMID: 18988877
Thoreson C.K., O’Connor M.Y., Ricks M., Chung S.T., Sumner A.E. Sickle cell trait from a metabolic, renal, and vascular perspective: linking history, knowledge, and health. J. Racial. Ethn. Health Disparities. 2015; 2 (3): 330–335. http://dx.doi.org/10.1007/s4061501400774. PMID: 26322267
Hardison R.C. Evolution of hemoglobin and its genes. Cold Spring Harb. Perspect. Med. 2012; 2 (12): a011627. http://dx.doi.org/10.1101/ cshperspect.a011627. PMID: 23209182
Волькенштейн М.В. Молекулярная биофизика. М.: Наука; 1975: 616.
Winter W.P. A brief history of sickle cell disease. http://www.sicklecell.howard.edu/ABriefHistoryofSickleCellDisease.htm
Gormley M. It’s in the blood: the varieties of Linus Pauling’s work on hemoglobin and sickle cell anemia. http://scarc.library.oregonstate.edu/
Frenette P.S., Atweh G.F. Sickle cell disease: old discoveries, new concepts, and future promise. J. Clin. Invest. 2007; 117 (4): 850–858. http://dx.doi.org/ 10.1172/JCI30920. PMID: 17404610
Bender M.A., Douthitt Seibel G. Sickle cell disease. Gene Reviews. 2003; 1993–2016. PMID: 20301551
Ralstrom E., da Fonseca M.A., Rhodes M., Amini H. The impact of sick le cell disease on oral healthrelated quality of life. Pediatr. Dent. 2014; 36 (1): 24–28. PMID: 24717705
Bookchin R.M., Balazs T., Wang Z., Josephs R., Lew V.L. Polymer structure and solubility of deoxyhemoglobin S in the presence of high concentrations of volumeexcluding 70kDa dextran. Effects of nons hemoglobins and inhibitors. J. Biol. Chem. 1999; 274 (10): 6689– 6697. PMID: 10037766
Wilson S., Makinen M. Electron microscope study of the kinetics of the fibertocrystal transition of sickle cell hemoglobin. Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1980; 77 (2): 944–948. http://dx.doi.org/10.1073/pnas.77.2.944. PMID: 6928690
Fabry M.E. Detection of hemoglobin S polymerization in intact red cells by P31 NMR. Biochem. Biophys. Res. Commun. 1980; 97 (4): 1399–1406. http://dx.doi.org/10.1016/S0006291X(80)800222.PMID: 7213366
Fabry M.E., Kaul D.K., Raventos C., Baez S., Rieder R., Nagel R.L. Some aspects of the pathophysiology of homozygous HbCC erythrocytes. J. Clin. Invest. 1981; 67 (5): 1284–1291. PMID: 7229029
FeelingTaylor A.R., Yau S.T., Petsev D.N., Nagel R.L., Hirsch R.E., Vekilov P.G. Crystallization mechanisms of hemoglobin C in the R state. Biophys. J. 2004; 87 (4): 2621– 2629. http://dx.doi.org/10.1529/biophysj.104.039743. PMID: 15454456
Baptista L.C., Costa M.L., Ferreira R., Albuquerque D.M., Lanaro C., Fertrin K.Y., Surita F.G., Parpinelli M.A., Costa F.F., Melo M.В. Abnormal expression of inflammatory genes in placentas of women with sickle cell anemia and sickle hemoglobin C disease. Ann. Hematol. 2016; 95 (11): 1859–1867. http://dx.doi.org/ 10.1007/s0027701627801.PMID: 27546026
Bain B.J. Hemoglobin C disease. Am. J. Hematol. 2015; 90 (2): 174. http://dx.doi.org/10.1002/ajh.23915. PMID: 25488433
Steinberg M.H., Chui D.H. HbC disorders. Blood. 2013; 122 (22): 3698. http://dx.doi.org/10.1182/blood201309526764. PMID: 24263962
Dalia S., Zhang L. Homozygous hemoglobin C disease. Blood. 2013; 122 (10): 1694. http://dx.doi.org/10.1182/blood201304498188. PMID: 24137818
Kozlova E., Chernysh A., Moroz V., Sergunova V., Zavialova A., Kuzovlev A. Nanoparticles of perfluorocarbon emulsion contribute to the reduction of methemoglobin to oxyhemoglobin. Int. J. Pharm. 2016; 497 (1–2); 88–95. http://dx.doi.org/ 10.1016/j.ijpharm.2015.11.035. PMID: 26626224
Safo M.K., Abraham D.J. Xray crystallography of hemoglobins. Hemoglobin disorders. Methods Mol. Biol. 2003; 82: 1–19. http://dx.doi.org/10.1385/1592593739:001
Perutz M.F. Preparation of haemoglobin crystals. J. Cryst. Growth. 1968; 2 (1); 54–56. http://dx.doi.org/10.1016/00220248(68)900717
Parashar V., Jeffrey P.D., Neiditch M.B. Conformational change induced repeat domain expansion regulates rap phosphatase quorum sensing signal receptors. PLoS Biol. 2013; 11 (3): e1001512. http://dx.doi.org/ 10.1371/journal.pbio.1001512. PMID: 23526881
Shultis D., Dodge G., Zhang Y. Crystal structure of designed PX domain from cytokineindependent survival kinase and implications on evolutionbased protein engineering. J. Struct. Biol. 2015; 191 (2): 197–206. http://dx.doi.org/ 10.1016/j.jsb.2015.06.009. PMID: 26073968
Martiny V.Y., Carbonell P., Lagorce D., Villoutreix B.O., Moroy G., Miteva M.A. In silico mechanistic profiling to probe small molecule binding to sulfotransferases. PloS One. 2013; 8 (9): e73587. http://dx.doi.org/ 10.1371/journal.pone.0073587. PMID: 24039991
Мороз В.В., Козлова Е.К., Черныш А.М., Гудкова О.Е., Бушуева А.В. Изменение структуры мембран эритроцитов при действии гемина. Общая реаниматология. 2012; 8 (6): 5–10. http://dx.doi.org/10.15360/1813977920126
Kozlova E., Chernysh A., Moroz V., Gudkova O., Sergunova V., Kuzovlev A. Transformation of membrane nanosurface of red blood cells under hemin action. Sci. Rep. 2014; 4; 6033. http://dx.doi.org/10.1038/srep06033. PMID: 25112597
Wood B.R., AsghariKhiavi M., Bailo E., McNaughton D., Deckert V. Detection of nanooxidation sites on the surface of hemoglobin crystals using tipenhanced raman scattering. Nano Lett. 2012; 12 (3): 1555–1556. http://dx.doi.org/ 10.1021/nl2044106. PMID: 22324311
Голубев А.М., Мороз В.В., Козлова Е.К., Сергунова В.А., Гудкова О.Е., Голубев М.А., Калиниченко В.Н., Черныш А.М. Наноструктура интимы аорты человека при развитии атеросклероза (поисковоэкспериментальное исследование). Общая реаниматология. 2016; 12 (5): 8–15. http://dx.doi.org/ 10.15360/1813977920165818
Сергунова В.А., Козлова Е.К., Мягкова Е.А., Черныш А.М. Измерение упругоэластичных свойств мембраны нативных эритроцитов in vitro. Общая реаниматология. 2015; 11 (3): 39–44. http://dx.doi.org/10.15360/1813977920153
Черныш А.М., Белопахов Д.С., Беляевская А.А., Закарян А.В., Куприянова М.С., Постников М.А., Сергеенко Е.В., Шогенов И.М. Научный практикум для студентов по специальности «медицинская физика». Общая реаниматология. 2016; 12 (4): 79–88. http://dx.doi.org/10.15360/1813977920164
Мороз В.В., Черныш А.М., Козлова Е.К., Сергунова В.А., Гудкова О.Е., Федорова М.С., Кирсанова А.К., Новодержкина И.С. Нарушение на ноструктуры мембран эритроцитов при острой кровопотере и их коррекция перфторуглеродной эмульсией. Общая реаниматология. 2011; 7 (2): 5–9. http://dx.doi.org/10.15360/1813977920112
Козлова Е.К., Черныш А.М., Мороз В.В., Кузовлев А.Н., Сергунова В.А. Действие ионов цинка на мембраны красных клеток крови in vitro. Мед. физика. 2011; 4: 43–49.
Перепелица С.А., Сергунова В.А., Гудкова О.Е., Алексеева С.В. Особенности мембран эритроцитов недоношенных новорожденных при многоплодной беременности. Общая реаниматология. 2014; 10 (1): 12–18. http://dx.doi.org/10.15360/1813977920141
Мороз В.В., Черныш А.М., Козлова Е.К., Сергунова В.А., Гудкова О.Е., Хорошилов С.Е., Онуфриевич А.Д., Костин А.И. Нарушения морфологии и наноструктуры мембран эритроцитов при длительном хранении эритроцитарной взвеси (исследование при помощи атомной силовой микроскопии). Бюл. эксперим. биологии и медицины. 2015; 159 (3): 390–394. http://dx.doi.org/10.1007/s1051701529759. PMID: 26212816
Перепелица С.А., Сергунова В.А., Алексеева С.В., Гудкова О.Е. Морфология эритроцитов при изоиммунизации новорожденных по резусфактору и авосистеме. Общая реаниматология. 2015; 11 (2): 25–34. http://dx.doi.org/10.15360/18139779201522534
Nagel R.L., Fabry M.E., Steinberg M.H. The paradox of hemoglobin SC disease. Blood Rev. 2003; 17 (3): 167–178. http://dx.doi.org/10.1016/S0268960X(03)000031. PMID: 12818227
Hirsch R.E., Samuel R.E., Fataliev N.A., Pollack M.J., Galkin O., Vekilov P.G., Nagel R.L. Differential pathways in oxy and deoxy HbC aggrega tion/crystallization. Proteins. 2001; 42 (1): 99–107. http://dx.doi.org/10.1002/10970134(20010101)42:1%3C99::AIDPROT100%3E3.0.CO;2R. PMID: 11093264
Leunissen M.E. Protein crystallization. Nijmegen University; 2001: 44.
Ketchum M.A., Olafson K.N., Petrova E.V., Rimer J.D., Vekilov P.G. Hematin crystallization from aqueous and organic solvents. J. Chem. Phys. 2013; 139 (12): 121911. http://dx.doi.org/10.1063/1.4816106.PMID: 24089723
Hekmat D. Largescale crystallization of proteins for purification and formulation. Bioprocess. Biosyst. Eng. 2015; 38 (7): 1209–1231. http://dx.doi.org/10.1007/s004490151374y. PMID: 25700885
Boor A.K. A crystallographic study of pure carbonmonoxide hemoglobin. J. Gen. Physiol. 1930; 13 (3): 307–316. PMID: 19872525
Bessie M., Weed R.I., Leblond P.F. (eds.). Red blood cell shapes: physiology, pathology, ultrastructure. Berlin, Heidelberg, New York: Springer; 1973: 147.
Kozlova E., Chernysh A., Moroz V., Sergunova V., Gudkova O., Fedorova M., Kuzovlev A. Opposite effects of electroporation of red blood cell membranes under the influence of zinc ions. Acta Bioeng. Biomech. 2012; 14 (1): 3–13. PMID: 22741531
Strasser B.J. Collecting, comparing, and computing sequences: the making of Margaret O. Dayhoff’s Atlas of Protein Sequence and Structure, 1954–1965. J. Hist. Biol. 2010; 43 (4): 623–660. http://dx.doi.org/10.1007/s1073900992210. PMID: 20665074
Arie T., Fairhurst R.M., Brittain N.J., Wellems T.E., Dvorak J.A. Hemoglobin C modulates the surface topography of Plasmodium falci paruminfected erythrocytes. J. Struct. Biol. 2005; 150 (2): 163–169. http://dx.doi.org/10.1016/j.jsb.2005.02.008. PMID: 15866739
Pumphrey J.G., Steinhardt J. Crystallization of sickle hemoglobin from gently agitated solutions an alternative to gelation. J. Mol. Biol. 1977; 112 (3): 359–375. http://dx.doi.org/10.1016/S00222836(77)801873. PMID: 875023
 
Rights Authors who publish with this journal agree to the following terms:Authors retain copyright and grant the journal right of first publication, with the work 6 month after publication simultaneously licensed under a Creative Commons Attribution License that allows others to share the work with an acknowledgement of the work's authorship and initial publication in this journal.Authors are able to enter into separate, additional contractual arrangements for the non-exclusive distribution of the journal's published version of the work (e.g., post it to an institutional repository or publish it in a book), with an acknowledgement of its initial publication in this journal.
Авторы, публикующие статьи в данном журнале, соглашаются на следующее:Авторы сохраняют за собой автороские права и предоставляют журналу право первой публикации работы, которая по истечении 6 месяцев после публикации автоматически лицензируется на условиях Creative Commons Attribution License , которая позволяет другим распространять данную работу с обязательным сохранением ссылок на авторов оригинальной работы и оригинальную публикацию в этом журнале.Авторы имеют право размещать их работу в сети Интернет (например в институтском хранилище или персональном сайте) до и во время процесса рассмотрения ее данным журналом, так как это может привести к продуктивному обсуждению и большему количеству ссылок на данную работу (См. The Effect of Open Access).